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Los péptidos antioxidantes de fuente de carne y pescado

Cárnicos Latinoamérica

Los antioxidantes son conocidos por ser beneficioso para la salud humana, ya que pueden proteger el cuerpo contra moléculas conocidas como especies reactivas de oxígeno (ROS), pueden atacar los lípidos de membrana, proteínas y ADN. Esto a su vez puede ser un factor causante en muchas enfermedades tales como la enfermedad cardiovascular, diabetes, cáncer y enfermedad de Alzheimer.

La oxidación lipídica puede causar el deterioro de la calidad de los alimentos y una reducción en la vida útil de un producto alimenticio, mientras que el consumo de alimentos que contienen productos de oxidación de lípidos se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo el cáncer, la diabetes y la enfermedad cardiovascular.

El uso de antioxidantes naturales en los productos alimenticios es atractivo debido al riesgo potencial para la salud asociado con antioxidantes sintéticos in vivo. Los Péptidos antioxidantes se han encontrado en numerosos productos alimenticios incluyendo la leche, el trigo, patata y hongos. En el último número de años, una gran cantidad de investigación se ha centrado en péptidos antioxidantes procedentes de pescado, mientras que la investigación sobre péptidos antioxidantes a partir de los hidrolizados de músculo animal domesticado es limitado.

Hay un número de métodos disponibles para medir el potencial antioxidante de diversos componentes de los alimentos basados ??en la capacidad de los antioxidantes potenciales para secuestrar radicales libres ROS, o prevenir la oxidación en sistemas modelo.

Los péptidos antioxidantes de fuentes de pescado
Se encontró que los hidrolizados de caballa para contener péptidos muestran actividad antioxidante in vitro. Los péptidos liberados por la hidrólisis de la caballa con Proteasa N inhibieron la auto-oxidación de ácido linoleico, apagaron α radicales libres, α-difenil-β-picrilhidrazil (DPPH) y la reducción de Fe 3+ a Fe 2+.

La fracción antioxidante más fuerte de hidrolizado de proteína de caballa contenia pequeños péptidos y aminoácidos libres y tenía un peso molecular de 1.400 Da.
Se encontró proteína de abadejo de Alaska (APF) para contener el LPHSGY péptido, publicado después de la hidrólisis de la APF por un extracto enzimático crudo en el intestino del caballa. Este péptido fue responsable de la extinción del 35% de los radicales hidroxilo disponibles en una concentración de péptido de 53,6 mM.

Proponen que existía una correlación entre la actividad antioxidante observada y el peso molecular de los péptidos, con una mayor actividad antioxidante asociada con péptidos de bajo peso molecular (<1 kDa).
El potencial antioxidante de Tilapia (nombre común para peces cíclidos) hidrolizados de proteínas también se demostró. Los hidrolizados generados con las enzimas Cyrotin-F, proteasa A, Proteasa N, Flavourzyme y Neutrase mostraron capacidad significativa para secuestrar ROS y reducir los iones férricos.

La capacidad para eliminar de manera efectiva ROS se asoció con los péptidos de bajo peso molecular presentes en los hidrolizados. Los péptidos de bajo peso molecular también fueron responsables de la actividad antioxidante observada en los hidrolizados de la carpa de plata después de la hidrólisis por Alcalasa y Flavourzyme.

En estudios previos, se observó que el aumento del grado de hidrólisis produce un mayor número de péptidos de bajo peso molecular, que se asoció con un aumento en la capacidad de eliminación de radicales de hidrolizado de salmón muscular. Este fenómeno, sin embargo, no se observó en los hidrolizados de aislado de proteína de siluro hidroliza con Protamex, donde la capacidad de los hidrolizados para eliminar los radicales DPPH o reducir Fe 3+ disminuyó con el aumento grado de hidrólisis.

Un aumento en el número de péptidos de bajo peso molecular hizo; sin embargo, resultar en un aumento en el tiempo requerido para productos de la peroxidación de lípidos a acumularse en un sistema modelo se lavó muscular. Esto sugiere que la capacidad antioxidante de péptidos in vitro depende del tamaño del péptido, composición de aminoácidos del péptido y la presencia de aminoácidos libres en el hidrolizado.

La gelatina de piel de Hoki se hidrolizó por el digestivo enzimas de la pepsina, la tripsina y la quimotripsina-α con los hidrolizados trípticos que muestran los mayores niveles de actividad antioxidante. Un solo péptido purificado, con la secuencia de aminoácidos HGPLGPL fue identificado como responsable de la actividad antioxidante observado del hidrolizado tríptico. Cuando se añadió el péptido HGPLGPL a un sistema de peroxidación de los ácidos linoleico, la inhibición de la peroxidación de lípidos fue significativamente mayor que la del control de α-tocoferol y tan eficaz como el hidroxitolueno butilado antioxidante sintético 

Los péptidos antioxidantes de fuentes de carne
Los péptidos derivados de proteínas miofibrilares porcinos utilizando las proteasas papaína y Actinase E representan el primer informe de péptidos antioxidantes de las proteínas miofibrilares de carne comestible. Después de la digestión, estos hidrolizados crudos inhiben la peroxidación de ácido linoleico, de eliminación de DPPH y actividades quelantes de metales. La purificación de los péptidos responsables de la actividad antioxidante en el hidrolizado papaína dio como resultado la identificación de cinco péptidos: DSGVT (actina), IEAEGE (desconocido), DAQEKLE (tropomiosina), EELDNALN (tropomiosina) y VPSIDDQEELM (miosina de cadena pesada).
Un cóctel de enzimas incluyendo la pepsina, papaína y las proteasas de páncreas bovino y proteasas bacterianas de Streptomyces y Bacillus polymyxa, se utilizaron para hidrolizar el colágeno porcino. Esto dio lugar a la liberación de la QGAR péptido antioxidante, que se identificó como residuos 72-75 y 180-183 de la cadena α1 del colágeno.

Las proteínas plasmáticas representan otra valiosa pero subutilizada fuente de proteína. De hecho, después de la hidrólisis con Alcalase, se encontró que los hidrolizados de plasma porcino (PPH) para ser inhibidores eficaces de la oxidación de lípidos, así como eliminadores de DPPH eficaces, quelante de metales y agentes reductores. Aumentar el grado de hidrólisis aumento de la actividad antioxidante y las fracciones más activas eran <3 kDa. El péptido con MW 441 Da y secuencia de aminoácidos HNGN fue identificado como el péptido antioxidante activo.

Esencia de pollo, un producto tradicional consumido en China demostró poseer diversas actividades antioxidantes incluyendo la inhibición de la auto-oxidación de ácido linoleico, la actividad de eliminación de radicales DPPH, poder reductor y la capacidad de quelar iones metálicos. A partir del extracto de la esencia de pollo, se identificaron dos péptidos que muestra la inhibición de la auto-oxidación de ácido linoleico en un sistema modelo. El primer péptido con la secuencia de aminoácidos HVTEE tenido un período de inducción de 2,49 días, mientras que el segundo péptido con la secuencia de aminoácidos PVPVEGV tuvo un período de inducción de 6,50 días.

Un hidrolizado presentan una fuerte actividad antioxidante y fue producido después de la digestión de la carne de venado con papaína, donde se identificaron dos péptidos responsables de la actividad, es decir, (APVPH ?) MQIFVKTLTG y (APVPH ??) DLSDGEQGVL.

El péptido APVPH ? muestra la mayor actividad de captación de radicales libres de los dos péptidos con IC 50 valores de 4,47, 7,82, 22,02 y 8,62 M por ml de hidroxilo, DPPH, superóxido y radicales peroxilo, respectivamente, inferior a la de control IC 50 valor de vitamina C.

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