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El origen del péptido bioactivo derivado de los alimentos

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El primer péptido bioactivo derivado de los alimentos fue identificado en 1950, cuando Mellander informó que la caseína fosforilados de péptidos mejorados brindaban vitamina calcificación ósea-D independiente. Sin embargo, el interés en este campo ha aumentado considerablemente en las últimas dos décadas, la mayoría de la investigación se centra en la identificación de péptidos bioactivos a partir de proteínas de la leche.

Los péptidos bioactivos son inactivos o latente en la proteína de matriz  que se liberan en una forma activa después de la digestión proteolítica.Los métodos empleados en la digestión proteolítica de proteínas parentales incluyen hidrólisis por las enzimas digestivas, planta y proteasas bacterianas, y después de la fermentación microbiana.

Los péptidos bioactivos más ampliamente reportados a partir de la leche y otras fuentes de alimentos muestran actividad antihipertensiva, particularmente aquellos péptidos que inhiben la acción de la enzima (ACE). De hecho, en la actualidad una serie de productos comerciales que contienen tales péptidos han sido liberados en el mercado con exito.

Tal vez los dos productos más conocidos disponibles son ambos productos lácteos fermentados, es decir, Calpis ® y Evolus ®. Calpis ® es una leche agria de Japón, que contiene los péptidos antihipertensivos VPP e IPP ambos derivados de las caseínas de la leche. Evolus ® es un producto finlandés que pretende reducir la presión arterial. Evolus ® también contiene los péptidos IPP y VPP que corresponden a los fragmentos de β-caseína f (de 84-86) y κ-caseína f (74-76). Varios hidrolizados de proteínas de leche que dicen contener péptidos bioactivos también están disponibles como ingredientes alimentarios. Por ejemplo C12 ®, un péptido derivado de la caseína suministrada por DMV International, pretende reducir la presión arterial.

La producción de péptidos bioactivos
Si bien numerosos métodos han sido utilizados para liberar péptidos bioactivos a partir de proteínas de los alimentos, la hidrólisis enzimática de proteína entera es la técnica más ampliamente utilizada. Por ejemplo, un número de péptidos bioactivos se han aislado a partir de carne utilizando enzimas digestivas tales como pepsina, tripsina y quimotripsina. De hecho, la digestión péptica de los músculos esqueléticos de la especie porcina ha dado lugar a la generación de numerosos péptidos inhibidores de la ECA. Varias proteasas de origen vegetal bacteriana, animal también se han utilizado para generar péptidos bioactivos a partir de fuentes de carne.

Varios investigadores han descrito el aislamiento de péptidos bioactivos siguientes de la fermentación bacteriana de proteínas de la leche, donde los lactobacilos han sido de uso común. Sin embargo, la fermentación microbiana de proteínas de la carne ha tenido menos éxito, presumiblemente debido a la pobre actividad proteolítica de los lactobacilos utilizado en las fermentaciones de carne. De hecho, a lo mejor de nuestro conocimiento, no hay péptidos bioactivos que se han producido a partir de la fermentación microbiana de proteínas musculares.

Identificación de péptidos bioactivos
Después de la hidrólisis del sustrato de proteína, los hidrolizados se ensayan para diversas bioactividades. Después de la detección de bioactividad dentro de los hidrolizados de proteína cruda, los hidrolizados son entonces fraccionados y se basan en el tamaño del péptido, que se realiza típicamente usando ultrafiltración.

La fracción del hidrolizado presentan la más alta bioactividad A , luego se purifica adicionalmente para separar los péptidos individuales utilizando diferentes técnicas, cromatografía líquida de alto rendimiento de fase más notablemente inversa (RP-HPLC) o cromatografía de permeación en gel. Las fracciones de péptidos individuales se identifican utilizando las técnicas combinadas de espectrometría de masas y secuenciación de proteínas. Por último, una versión sintética del péptido se sintetiza y el ensayo se repite para verificar la bioactividad.

Los péptidos antihipertensivos
Los péptidos bioactivos se han encontrado en una amplia gama de alimentos, y como ya se mencionó, el ??más ampliamente investigado de estos son los péptidos antihipertensivos, especialmente los que inhiben la ECA. Los pPéptidos inhibidores de ECA fueron descubiertos por primera vez en el veneno de serpiente y desde entonces numerosos inhibidores de la ECA sintéticos se han producido, con Captopril es el más común. Además, el captopril y otros inhibidores de la ECA sintética se sabe que ejercen diversos efectos secundarios, tales como tos, alteraciones del gusto y erupciones en la piel. Estos efectos secundarios, junto con el hecho de que la hipertensión afecta a un tercio de la población de los mundos occidentales y es un conocido factor de riesgo para el accidente cerebrovascular y la enfermedad cardiovascular, ha contribuido a la búsqueda permanente de los alimentos derivados péptidos antihipertensivos para su explotación como agentes antihipertensivos en los alimentos funcionales y nutracéuticos.

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